Aanbevolen, 2024

Editor'S Choice

Verschil tussen hemoglobine en myoglobine

Het vermogen van het bindende zuurstofmolecuul, met de heemeiwitten, maakt een verschil in beide moleculen. Hemoglobine wordt genoemd als tetrameer hemoproteïne, terwijl myoglobine monomeer eiwit wordt genoemd. Hemoglobine wordt systematisch door het hele lichaam aangetroffen, terwijl myoglobine alleen in spierweefsel wordt aangetroffen .

Hemoglobine is gemaakt van eiwitten en prothesegroepen en staat erom bekend zuurstofpigment te dragen. Het is het meest vitale onderdeel om het leven in stand te houden, omdat het zowel zuurstof als koolstofdioxide door het lichaam transporteert.

Myoglobine werkt alleen voor spiercellen, door zuurstof van de RBC te ontvangen en verder naar een mitochondriaal organel van spiercellen te transporteren. Deze zuurstof wordt vervolgens gebruikt voor cellulaire ademhaling om energie op te wekken. In dit artikel gaan we in op de opmerkelijke punten die hemoglobine en myoglobine onderscheiden.

Vergelijkingstabel

Basis voor vergelijkingHemoglobineMyoglobin
Aantal kettingenHemoglobine heeft 4 ketens van twee verschillende typen: alfa en bèta, delta, gamma of epsilon (afhankelijk van het type hemoglobine).Het bevat enkelvoudige polypeptideketens.
Type structuurEen tetrameer.Een monomeer.
BindtBindt CO2, CO, NO, O2 en H +.Bindt strak en stevig aan O2.
Hun aanwezigheidSystemisch over het hele lichaam.In spiercellen.
Soorten curveSigmoid-bindende curve.Hyperbolische curve.
Ook gekend alsHb.
Mb.
RolHemoglobine wordt samen met bloed naar het hele lichaam getransporteerd en draagt ​​zuurstof.Myoglobine levert alleen zuurstof aan de spieren, wat handig is in de hongerperiode van zuurstof.
Concentratie in bloedHoog in RBC.Laag.

Definitie van hemoglobine

Hemoglobine zijn de heemeiwitmoleculen die worden aangetroffen in rode bloedcellen en die zuurstof van de longen naar het lichaamsweefsel transporteren en kooldioxide van het weefsel terugsturen naar de longen.

Hemoglobine heeft minder affiniteit voor zuurstofbinding en de concentratie ervan is hoger in rode bloedcellen (rode bloedcellen). Dus wanneer zuurstof zich bindt aan de eerste subeenheid van hemoglobine, verandert het in de quartaire structuur van het eiwit, waardoor andere moleculen gemakkelijker kunnen binden.

Er moet een standaard Hb-niveau in het lichaam aanwezig zijn, dat sterk kan variëren afhankelijk van de leeftijd en het geslacht van de persoon. Bloedarmoede is de aandoening waarbij het niveau van Hb of rode bloedcellen in het bloed daalt.

Structuur van hemoglobine

Hemoglobine bevat een heemgroep die een eiwit is en niet covalent wordt vastgehouden. Het verschil zit in het globinegedeelte dat de verschillende aminozuren in verschillende dieren heeft.

' Heme ' is het centrale strijkijzer, sluit aan met vier pyrroolringen. Het ijzer heeft de vorm van een ferri-ion, terwijl de pyrroolringen zijn vastgemaakt door methyleenbruggen.

Globin - het eiwitgedeelte, is een dimeer van heterodimeer (alfa-bèta), wat betekent dat vier eiwitmoleculen zijn verbonden waarin twee alfaglobuline en andere twee bèta-, delta-, gamma- of epsilon-globulineketens kunnen zijn, afhankelijk van de type hemoglobine. Deze globulineketen bevat een 'porfyrine'- verbinding die ijzer bevat.

Hemoglobine (mensen) bestaat uit twee alfa- en twee bèta-subeenheden, waarbij elke alfa-subeenheid 144 residuen heeft en bèta-subeenheid 146 residuen. Het helpt bij het transport van zuurstof door het hele lichaam.

Belang van hemoglobine

  • Het geeft kleur aan het bloed.
  • Hemoglobine fungeert als drager voor zowel zuurstof als kooldioxide.
  • Het speelt een rol bij het metabolisme van erytrocyten.
  • Ze werken als fysiologische actieve katabolieten.
  • Helpt bij het handhaven van de pH.

Soorten hemoglobine

  • Hemoglobine A1 (Hb-A1).
  • Hemoglobine A2 (Hb-A2).
  • Hemoglobine A3 (Hb-A3).
  • Embryonale hemoglobine.
  • Geglycosyleerd hemoglobine.
  • Foetale hemoglobine (Hb-A1).

Definitie van Myoglobin

Myoglobine is een soort heemeiwitten en dient als een intracellulaire opslagplaats voor zuurstof. Tijdens de zuurstoftekort komt de gebonden zuurstof, oxymyoglobine genaamd, vrij uit zijn gebonden vorm en wordt het verder gebruikt voor andere metabolische doeleinden.

Omdat myoglobine een tertiaire structuur heeft, die gemakkelijk oplosbaar is in water, waarbij de karakters die worden blootgesteld aan het oppervlak van de moleculen hydrofiel zijn, terwijl die moleculen die in het inwendige van het molecuul zijn verpakt, hydrofoob van aard zijn. Zoals reeds besproken is het een monomeer eiwit met een molecuulgewicht van 16.700, dat is een kwart van dat van hemoglobine.

Structuur van myoglobine

Het bestaat uit niet-helixgebieden, van A tot H, dat is rechtshandige alfa-helices, en 8 in aantal. Hoewel de structuur van myoglobine vergelijkbaar is met die van hemoglobine.

Myoglobine heeft ook het eiwit heem genaamd, dat ijzer bevat en de eiwitten een rode en bruine kleur geeft. Het bestaat in de secundaire structuur van proteïne met een lineaire keten van aminozuren. Het bevat een subeenheid van alfa-helices en bètavellen en de aanwezigheid van waterstofbrug markeerden de stabilisatie.

Myoglobine helpt bij het transport en bij het opslaan van zuurstof in spiercellen, wat helpt bij het werken van spieren door energie te leveren. De zuurstofbinding is sterker met myoglobine omdat veneus bloed steviger combineert dan hemoglobine.

Myoglobine zit vooral in de spieren, wat handig is voor de organismen bij zuurstofgebrek. Walvissen en zeehonden bevatten veel myoglobine. De efficiëntie van de zuurstoftoevoer is lager dan die van hemoglobine.

Belang van myoglobine

  • Myoglobine heeft een sterke affiniteit voor zuurstofbinding, waardoor het effectief in spieren kan worden opgeslagen.
  • Het helpt het lichaam in de hongersnoodsituatie van zuurstof, vooral in de anaërobe situatie.
  • Draag zuurstof naar de spiercellen.
  • Help ook bij het reguleren van de lichaamstemperatuur.

Belangrijkste verschillen tussen hemoglobine en myoglobine

Beide moleculen hebben een zuurstofbindend vermogen, zoals hierboven besproken, de volgende zijn de belangrijkste verschillen.

  1. Hemoglobine heeft vier ketens van twee verschillende typen: alfa en bèta, gamma of epsilon (afhankelijk van het type hemoglobine) en maakt een structuur van tetrameer, terwijl myoglobine een enkele polypeptideketen bevat, een zogenaamd monomeer, hoewel beide het centrale ion hebben als ijzer en ligand van binding als zuurstof.
  2. Hemoglobine bindt zich met O2, CO2, CO, NO, BPH en H +, terwijl myoglobine alleen bindt met O2.
  3. Het levert hemoglobine samen met bloed systemisch over het hele lichaam, terwijl myoglobine alleen zuurstof aan de spieren levert.
  4. Hemoglobine, ook bekend als Hb, is in grotere hoeveelheden aanwezig in RBC dan myoglobine, ook bekend als Mb .
  5. Hemoglobine wordt samen met bloed naar alle delen van het lichaam vervoerd en helpt ook bij het transport van zuurstof; Myoglobine levert alleen zuurstof aan spieren, wat handig is als er veel zuurstof door het bloed nodig is.

Overeenkomsten

Beide bevatten ijzerhoudend eiwit als hun centrale metaal.
Beide zijn bolvormig eiwit.
Beiden hebben het ligand als zuurstof (O2).

Conclusie

We kunnen dus stellen dat hemoglobine en myoglobine even en fysiologisch belangrijk zijn, vanwege hun vermogen om zuurstof te binden. Dit waren de eerste moleculen waarvan de driedimensionale structuur werd ontdekt door middel van röntgenkristallografie. Afwijkingen in de componenten kunnen leiden tot ernstige ziekten en aandoeningen.

Hemoglobine en myoglobine verschillen in de bindingsaffiniteiten met zuurstof. Maar hun centrale metaalion is hetzelfde, samen met dezelfde ligandbindende moleculen. Ze zijn allebei belangrijk voor het lichaam, omdat je zonder hen het leven niet kunt voorstellen

Geen gerelateerde posts.

Top